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martes, 27 de septiembre de 2011

EL METABOLISMO CELULAR: GENERALIDADES

http://www.iespando.com/web/departamentos/biogeo/web/departamento/2BCH/B3_METABOLISMO/t31_METABOL/informacion.htm

EL METABOLISMO: CONCEPTO

La nutrición de las células supone una serie de complejos procesos químicos catalizados por enzimas que tienen como finalidad la obtención de materiales y/o energía. Este conjunto de procesos recibe el nombre de metabolismo.

ANABOLISMO Y CATABOLISMO

El metabolismo va a poder descomponerse en dos series de reacciones:

Anabolismo. Son aquellos procesos químicos que se producen en la célula y que tienen como finalidad la obtención de sustancias orgánicas complejas a partir de sustancias más simples con un consumo energía. Son anabólicos, por ejemplo, la fotosíntesis, la síntesis de proteínas o la replicación del ADN.

Catabolismo. En estos procesos las moléculas complejas son degradadas formándose moléculas más simples. Se trata de procesos destructivos generadores de energía; como por ejemplo: la glucolisis.

TIPOS DE METABOLISMO

Los organismos no se diferencian en la manera de procurarse compuestos inorgánicos del medio, todos los obtienen de una manera directa. En cambio, si se van a diferenciar en cómo van a obtener las sustancias orgánicas. Ciertos organismos las obtienen a partir de sustancias inorgánicas, como el CO2, H2O, NO3-, PO4-3, etc. A estos organismos se les llama autótrofos. Otros son incapaces de elaborar los compuestos orgánicos a partir de compuestos inorgánicos y deben obtenerlos del medio, son los organismos heterótrofos.

Los organismos además de materiales necesitan también energía. Esta puede ser obtenida de la luz o de sustancias químicas, tanto orgánicas como inorgánicas. Combinando la forma de obtener materiales y la de obtener energía, tendremos cuatro tipos básicos de metabolismo:

- Fotolitotrofos: Obtienen la energía de la luz y los materiales a partir de sustancias inorgánicas. Se les llama también fotoautotrofos y fotosintéticos. Ejemplo: las plantas verdes.

- Fotoorganotrofos: Obtienen la energía de la luz y los materiales de sustancias orgánicas. Este raro tipo de nutrición sólo es propio de ciertas bacterias como las bacterias purpúreas.

- Quimiolitotrofos: Obtienen la energía de procesos químicos y los materiales a partir de sustancias inorgánicas. Se les denomina también quimiosintéticos. Ejemplo: las bacterias férricas, las sulfurosas y las nitrificantes y nitrosificantes.

- Quimioorganotrofos: Obtienen la energía y los materiales a partir de sustancias orgánicas. Se les llama también quimioheterotrofos. Ejemplo: los animales y los hongos.

LAS ENZIMAS. CONCEPTO DE CATÁLISIS

La enzimas son, generalmente, proteínas o asociaciones de proteínas y otras moléculas orgánicas o inorgánicas que actúan catalizando los procesos químicos que se dan en los seres vivos.

Esto es, actúan facilitando las transformaciones químicas; acelerando considerablemente las reacciones y disminuyendo la energía de activación que muchas reacciones requieren.

Así, por ejemplo:

I) La descomposición del agua oxigenada (peróxido de hidrógeno) en agua y oxígeno, según la reacción:

2H2O2 2H2O + O2

es una reacción que puede transcurrir espontáneamente pero es extraordinariamente lenta. En condiciones normales se descomponen 100 000 moléculas cada 300 años por cada mol de H2O2 (6,023*1023 moléculas). Sin embargo, en presencia de una enzima que hay en nuestras células, la catalasa, el proceso se desarrolla con extraordinaria rapidez (el burbujeo que se produce al echar agua oxigenada en una herida es debido a esto).

II) La reacción de desfosforilación de la glucosa:

Glucosa-6-P + H2O ----® Glucosa + Pi

es exergónica, pero se necesitan 292,6 kJ/mol para romper el enlace fosfoéster. Esto significa que para poder obtener 305,14 kJ/mol de glucosa, deberemos suministrar primero 292,6 kJ/mol (rendimiento neto 12,54 kJ/mol de glucosa). Esta energía (292,6 kJ) recibe el nombre de energía de activación (EA).

Las enzimas, como catalizadores que son, no modifican la constante de equilibrio y tampoco se transforman, recuperándose intactas al final del proceso. La rapidez de actuación de las enzimas y el hecho de que se recuperen intactas para poder actuar de nuevo es la razón de que se necesiten en pequeñísimas cantidades.

ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Es de destacar que las enzimas son específicas. Esto es, una enzima puede actuar sobre un substrato o un grupo de substratos relacionados (especificidad de substrato) pero no sobre otros; por ejemplo: la sacarasa, que hidroliza la sacarosa. Otras enzimas, sin embargo, tienen especificidad de acción al realizar una acción determinada pero sobre múltiples substratos; por ejemplo: las lipasas que hidrolizan los enlaces éster en los lípidos. Debido a esta especificidad de las enzimas existen en la célula miles de enzimas diferentes.

La especificidad de las enzimas ha llevado a comparar a éstas con llaves y a los substratos con cerraduras (modelo de la llave y la cerradura).

CONSTITUCIÓN QUÍMICA DE LAS ENZIMA Y MODO DE ACTUACIÓN

En el pasado las enzimas se conocían con el nombre de fermentos, porque los primeros enzimas estudiados fueron los fermentos de las levaduras y de las bacterias. En la actualidad el término fermento se aplica únicamente a las enzimas que las bacterias, hongos y levaduras vierten al exterior para realizar determinadas trasformaciones: las fermentaciones.

Las enzimas son, en general, prótidos. Algunas son proteínas en sentido estricto. Otras poseen una parte proteica y una parte no proteica, ambas están más o menos ligadas químicamente.

La conformación espacial de la parte proteica es la responsable de la función que realiza la enzima. Para ello la sustancia o sustancias que van a reaccionar y transformarse se unen a la enzima en una zona que llamaremos centro activo y son las interacciones químicas entre los restos de los aminoácidos presentes en el centro activo y el substrato o los substratos las responsables de la transformación; ya que estas interacciones producen reordenamientos de los electrones que debilitan ciertos enlaces y favorecen la formación de otros desencadenando la transformación química.

La parte proteica es también y por las mismas razones la que determina la especificidad de la enzima. Así, la sacarasa actúa sobre la sacarosa por ser esta la única molécula que se adapta al centro activo.

Muchas enzimas precisan para su actuación la presencia de otras sustancias no proteicas: los cofactores. Químicamente son sustancias muy variadas. En algunos casos se trata de simples iones, cationes en particular, como el Cu++ o el Zn++. En otros, son sustancias orgánicas mucho más complejas, en cuyo caso se llaman coenzimas. Muchas vitaminas son coenzimas o forman parte de coenzimas. Las coenzimas son imprescindibles para que la enzima actúe. Suelen, además, ser las responsables de la actividad química de la enzima. Así, muchas reacciones de oxidación precisan del NAD+, que es el que capta los electrones y sin su presencia la enzima no puede actuar. Otro ejemplo lo tenemos en las reacciones que necesitan energía en las que actúa como coenzima el ATP.

Por último, indicar que las enzimas se nombran añadiendo la terminación asa, bien al nombre del substrato sobre el que actúan (sacarasa), al tipo de actuación que realizan (hidrolasas), o ambos (ADN polimerasa).

MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

ALGUNAS COENZIMAS IMPORTANTES

i) Coenzimas que intervienen en las reacciones en las que hay transferencias de energía:

ATP (adenosina-5'-trifosfato): Adenina-Ribosa-P-P-P

ADP (adenosina-5'-difosfato): Adenina-Ribosa-P-P

ii) Coenzimas que intervienen en las reacciones en las que hay transferencias de electrones:

NAD+ (Nicotinamín adenín dinucleótido). Se trata de un dinucleótido formado por Nicotinamida-Ribosa-P-P-Ribosa-Adenina.

NADP+ (Nicotinamín adenín dinucleótido fosfato). Similar NAD+ pero con un grupo fosfato más esterificando el HO- del carbono 2 de la ribosa unida a la adenina.

FAD (Flavín adenín dinucleótido). Similar al NAD pero conteniendo riboflavina (otra de las vitaminas del complejo B2) en lugar de nicotinamida.

iii) Coenzimas que intervienen como transportadores de grupos acilo.

Coenzima A. Coenzima de estructura compleja y de la que forma parte el ácido pantoténico (otra de las vitaminas del complejo B2).

EL ATP Y EL TRANSPORTE DE ENERGÍA

En los procesos metabólicos que se dan en la célula, algunas reacciones son endergónicas: necesitan energía para producirse y en caso contrario no se producen. Otras son exergónicas: producen energía y si ésta no se emplea en realizar un trabajo físico o una reacción química se perderá en forma de calor.

Ciertas coenzimas, como el ATP y otras, actúan transportando energía desde los procesos exergónicos a los endergónicos. Pues el ATP se puede transformar en ADP y Pi (fosfato inorgánico) al hidrolizarse el último de sus enlaces éster-fosfato, desprendiéndose más de 7 kcal por mol de ATP. Por el contrario, en aquellas reacciones en las que se produce energía esta es acumulada al sintetizarse ATP a partir de ADP y fosfato inorgánico (Pi).

LAS COENZIMAS TRANSPORTADORAS DE ELECTRONES

Muchos procesos químicos celulares de gran importancia: fotosíntesis, respiración celular, etc. Son procesos de oxidación-reducción. Así, por ejemplo: la respiración celular, en la que la glucosa se oxida al perder electrones, mientras que el oxígeno los capta reduciéndose. Ciertas coenzimas actúan transportando estos electrones desde las sustancias que se oxidan a las que se reducen: son los transportadores de electrones.

Así, por ejemplo, el NAD+ es capaz de captar dos electrones, y dos protones (H+), reduciéndose y transformándose en NADH+H+. Mientras que el NADH+H+ puede ceder estos dos electrones allí donde se necesiten para reducir a un compuesto químico, transformándose de nuevo en NAD+.

FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Las enzimas, como sustancias proteicas que son, van a ver condicionada su actuación por determinados factores físicos y químicos. Algunos de estos factores son:

La temperatura. Como toda reacción química, las reacciones catalizadas enzimáticamente siguen la regla de Van t'Hoff. Según la cual, por cada 10ºC de aumento de temperatura, la velocidad de la reacción se duplica. No obstante, las enzimas tienen una temperatura óptima. En el hombre, y en los animales homeotermos como el hombre, esta temperatura óptima coincide con la temperatura normal del organismo. Los enzimas, como proteínas que son, se desnaturalizan a elevadas temperaturas.

El pH, que al influir sobre las cargas eléctricas, podrá alterar la estructura del centro activo y, por lo tanto, también influirá sobre la actividad enzimática.

Los inhibidores. Determinadas sustancias van a poder actuar sobre las enzimas disminuyendo o impidiendo su actuación. Estas sustancias son los inhibidores. Se trata de moléculas que se unen a la enzima impidiendo que ésta actúe sobre el substrato.

Inhibición competitiva: Cuando el inhibidor se une en el centro activo de la enzima impidiendo que el sustrato se una a él. Se trata de una inhibición que depende de la concentración de sustrato y de inhibidor.

Inhibición no competitiva: Cuando el inhibidor se une reversiblemente a un punto diferente del centro activo pero con su actuación lo modifica lo suficiente que, aunque se puedan unir la enzima y el sustrato, la catálisis no se produce o la velocidad de ésta disminuye. Este tipo de inhibición no depende de la concentración de sustrato.

Inhibición alostérica: Cuando el inhibidor se une en un punto también diferente al centro activo pero con su actuación lo modifica de tal manera que impide la unión de la enzima y el substrato.

Envenenadores: Son moléculas que se unen irreversiblemente al centro activo de la enzima impidiendo pernanentemente que esta actúe. Muchos tóxicos y venenos tienen este modo de actuación.

Es frecuente que el inhibidor sea el propio producto de la reacción enzimática o el producto final de una cadena de reacciones. Cuando se trata del producto final, recibe el nombre de retrorregulación o feed-back.

Los activadores. Son sustancias que se unen a la enzima, que se encuentra inactiva, cambiando su estructura espacial activándola.

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